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As proteínas quinases são enzimas que catalisam a fosforilação de proteínas através da transferência de um grupo fosforila de ATP e, em casos excepcionais, de GTP, para treonina, serina (quinase específica para Ser/Thr) ou resíduos de tirosina (quinase específica para Tyr) (Figura 1).
- Bárbara V. Silva, Bruno A. C. Horta, Ricardo Bicca de Alencastro, Angelo C. Pinto
- 2009
As tirosina cinases ou tirosina quinases (abreviadamente, PTK s, do inglês protein tyrosine kinases) são proteínas responsáveis pela fosforilação de substratos protéicos, como por exemplo, enzimas.
A tirosina quinase é uma enzima que ativa ou desativa outras proteínas nas células dos animais. Isso é feito transferindo uma molécula de fosfato para tirosina, um aminoácido específico da proteína alvo, que ativa ou desativa a função biológica do alvo.
23 de dez. de 2021 · Atualmente, há 5 inibidores de tirosina quinase existentes para o tratamento: imatinibe, nilotinibe, dasatinibe, bosutinibe e ponatinibe. Entretanto, no Brasil, o bosutinibe ainda não está aprovado pela Anvisa.
As quinases e as fosfatases, por sua vez, são reguladas por sinais bioquímicos extrínsecos, tais como hormônios e fatores de crescimento. As quinases celulares são divididas naquelas que fosforilam proteínas em resíduos Tyr (tirosina-quinases) e aquelas que fosforilam proteínas em resíduos Ser e Thr (serina/treonina-quinases).4,11.
Na fisiopatologia, o oncogene BCR-ABL é responsável pela ativação da proteína tirosina quinase. Ao se ligar com o trifosfato de adenosina (ATP) esta proteína transfere fosfato para resíduos de tirosina em proteínas específicas.
Atualmente, foram descritos 58 Receptores tirosina-quinase (RTK) humanos, divididos em 20 subfamílias, dos quais cada um é caracterizado por três segmentos: um domínio extracelular que funciona como um local obrigatório para um ligante específico, um domínio transmembranar e um domínio tirosina-quinase citoplasmático, além de sequên -
